Informacija

Genų bazių ryšys su amino rūgštimis


Vienas iš mano tyrimo klausimų biologijos testui buvo:

Geną sudaro 1200 bazių. Kiek kodonų bus mRNR iškart po transkripcijos?

Mano pradinis atsakymas buvo 400 kodonų, nes 1200 bazių = 1200 nukleotidų ir 1200/3 = 400. Bet kadangi DNR yra dviguba spiralė, o kuriant mRNR naudojama tik viena iš dviejų sruogų, vietoj viso būtų naudojama tik 600 bazių 1200?


Darant prielaidą, kad visos 1200 mRNR geno kodo bazių, tada 1200/3 = 400 yra teisingas skaičiavimas.

Svarbu suprasti, kad genas kada nors bus transkribuojamas tik iš vienos dvigubos DNR grandinės. Pagalvokite apie tai mechaniškai - pirma, DNR į RNR perrašoma polimeraze, kuri gali judėti tik viena kryptimi. Antra, grandinė, papildanti geno transkripcijos pradžios vietą, yra ta seka papildyti todėl nėra pati pradžios svetainė. Tikiuosi, kad tai paaiškina. :)


Genų bazių ryšys su amino rūgštimis - biologija

Figūra 1. Centrinė molekulinės biologijos dogma.

Pagrindinė molekulinės biologijos dogma

Jamesas Crickas (DNR antrinės struktūros įkūrėjas) pasiūlė, kad DNR yra informacinė saugojimo molekulė, galinti save atkartoti. Be to, jis pasiūlė, kad perduotą informaciją „perskaitytų“ ląstelėje esanti gamybos įstaiga, kuri sujungtų aminorūgštis į tam tikrą seką, galiausiai sintetinančią baltymą. Tai tapo žinoma kaip pagrindinė molekulinės biologijos dogma.

Centrinė dogma numato, kad DNR yra tiesioginės pasiuntinio RNR (mRNR) molekulės sintezės šablonas, vadinamas procesu transkripcija. Antra, mRNR yra „skaitoma“ ribosomoje pernešant RNR (tRNR), kurios kartu sukuria tam tikrą aminorūgščių grandinę, kuri kartu surenka baltymą, šis procesas yra žinomas kaip vertimas.

2 pav. Retrovirusai yra centrinės dogmos išimtis.

„Messenger“ RNR yra tik vienas iš septynių pagrindinių skirtingų RNR tipų. Kai kurie iš jų taip pat dalyvauja baltymų sintezėje (pavyzdžiui, perduodama RNR). Ir DNR tiesiogiai koduoja šias RNR molekules. Taigi informacijos srautas šiuo atveju būtų tiesiog DNR į RNR. Kita svarbi šios dogmos išimtis - informacijos srautas yra atvirkštinis. Pavyzdžiui, kai kurie virusai turi genus, sudarytus iš DNR. Kai šie virusai užkrečia ląstelę, viruso RNR sintetina DNR. Taigi tokiu būdu informacijos srautas būtų iš RNR į DNR. Bet nors dogmai yra išimčių, centrinė molekulinės biologijos dogma apima svarbiausią gyvenimo srautą. DNR koduoja RNR, o RNR - baltymus.

RNR replikacija yra vienos RNR kopijavimas į kitą. Daugelis virusų dauginasi tokiu būdu. Fermentų, kopijuojančių RNR į naują RNR, vadinamų nuo RNR priklausančiomis RNR polimerazėmis, taip pat yra daugelyje eukariotų, kur jie dalyvauja RNR nutildyme. RNR redagavimas, kai RNR seką keičia baltymų kompleksas ir „orientacinė RNR“, taip pat gali būti laikomas RNR perdavimu į RNR.

Kai biologai suprato dogmą, jie suprato bendrą informacijos srauto ląstelėje modelį. Kitas iššūkis buvo suprasti, kaip bazių seka pasiuntinio RNR grandinėje koduoja baltymo amino rūgščių seką. Kas yra genetinis kodas? Kokios taisyklės nurodo ryšį tarp DNR nukleotidų sekos ir baltymo amino rūgščių sekų? George'as Gamowas pasiūlė kodą, pagrįstą logika. Jis pasiūlė, kad kiekvienas kodinis žodis sudarytų tris pagrindus. Jo samprotavimai buvo pagrįsti pastebėjimu, kad yra 20 aminorūgščių.

Kadangi DNR yra tik keturi unikalūs nukleotidai ir 20 aminorūgščių, amino rūgščių koduoti reikėjo bazinių porų derinio. Jei amino rūgštis būtų pagrįsta vienu nukleotidu, tada būtų tik keturios aminorūgštys. Laikydamasis tos pačios logikos, Gamow manė, kad kodas negali būti pavaizduotas dviejų nukleotidų deriniu, nes 4x4 yra 16 ir yra 20 aminorūgščių. Kodas turi būti trijų bazių kodas (arba trigubas kodas), nes tai yra paprasčiausias kodas, leidžiantis 20 žinomų aminorūgščių: 4 X 4 X 4 = 64. Tai rodo, kad gali būti iki 64 unikalių aminorūgščių. Tačiau yra tik 20 aminorūgščių.

3 pav. Genetinis kodas. Tripleto kodas mRNR tiesiogiai koduoja aminorūgščių, sudarančių baltymą, surinkimą. Norėdami nustatyti aminorūgštį, koduojamą pagal mRNR seką, suraskite mRNR tripleto kodą (kodoną), pilka dėžutė dešinėje yra atitinkama aminorūgštis. Pavyzdžiui, CCC nurodo aminorūgštį Proline (Pro).

Yra daug daugiau amino rūgščių, kurias suteikia tripletinis kodas, nei aminorūgščių (20), kurias matome gamtoje. Todėl sakoma, kad kodas yra nereikalingas, tai reiškia, kad aminorūgštis galima koduoti daugiau nei vienu tripleto kodu. Pavyzdžiui, tos pačios aminorūgšties: prolino, CCU tripletiniai kodai ir mRNR CCC kodai. Tiesą sakant, visos aminorūgštys yra koduotos daugiau nei vienu tripleto kodu, išskyrus metioniną ir triptofaną. Tolesni tyrimai parodė, kad tam tikras tripleto kodas visada koduojamas tai pačiai aminorūgščiai. Kitaip tariant, kodas yra nedviprasmiškas. Pavyzdžiui, AUG tripletinis kodas mRNR visada koduoja metioniną. Nuostabu, kad kodas veikia vienodai visiems gyviems organizmams - nuo bakterijų iki augalų ir gyvūnų! Nors išimčių yra labai nedaug, kodo nuoseklumas labai įvairiuose organizmuose rodo, kad mes visi kilę iš vieno bendro protėvio. Kodas yra Universalus. Galiausiai, kodas yra konservatyvus. Jei pirmosios dvi bazinės mRNR poros yra vienodos, bet trečioji skiriasi, yra didelė tikimybė (bet ne visiškas tikrumas), kad valia koduoja tą pačią aminorūgštį.

Trijų bazių, turinčių tam tikrą aminorūgštį, grupė vadinama a kodonas. Ir pagal Gamow tripletinę hipotezę, kiekvienas kodonas sudarytas iš trijų nukleotidų. Ir kiekvieną geną apibrėžia pradžios kodonas ir sustabdymo kodonas. Pradinis kodonas buvo nustatytas ir tai yra tas pats pradžios kodonas kiekvienam kiekvieno Žemės organizmo genui. Priešingai, yra trys stop kodonai.

4 pav. Polipeptidinių grandinių numatymas iš DNR. Šiame pavyzdyje DNR šabloninė grandinė (grandinė, kuri transkribuojasi į RNR) yra: 3 ' - TAC GTC TAG TCC ATC - 5'. Tai perrašoma į mRNR grandinę: 5 ' - AUG CAG AUC AGG UAG -3'. Pasitelkę aminorūgščių diagramą (4 pav.), Galime numatyti šio baltymo amino rūgščių seką: metioninas (START CODON) -glutamo rūgštis-izoleucinas-argininas-STOP.

Prognozuoti baltymus iš DNR

Kai kodas buvo iššifruotas, galima nuskaityti bet kurią DNR seką, kad būtų galima nustatyti aminorūgščių seką arba polipeptidinę grandinę (4 pav.). Eukariotuose DNR sudaro daugybė chromosomų. Kiekviena chromosoma sudaryta iš kelių genų (kartu su kitais neperrašomais regionais). Kiekvienas genas sintezuoja mRNR, kuri vėliau perrašoma į baltymą. DNR segmentui, sudarančiam geną, tik viena grandis sintezuoja mRNR, žinomą kaip šablono stovas. Kita DNR grandinė nesintetina mRNR, vadinama ne šablono kryptis, arba dažniau kodavimo grandinė. Geno pradžią apibrėžia trys šablono grandinės TAC bazės, kurios yra perrašomos į pradėti kodoną, AUG. Kiek mes žinome, visi gyvi organizmai turi tą patį pradinį kodoną kiekvienam sukurtam baltymui. Kitos trys dezoksiribonukleorūgštys yra perrašomos į kitą kodoną. 4 pav., Dezoksiribonukleorūgštys (GTC) yra perrašomos į mRNR kodoną (CAG), kuris galiausiai paverčiamas aminorūgštimi - glutamo rūgštimi. Kartokite šią seką, kol pasieksite vieną iš trijų STOP kodonų, kurie, kaip matysite toliau, nekoduoja aminorūgšties. Greičiau jis koduoja nutraukimo faktorių, kuris užbaigia vertimo procesą, todėl susidaro baltymas.

5 pav. Taškinės mutacijos. Taškinės mutacijos yra vieno dezoksiribonukleotido pakeitimas, kuris įvyksta neatitikimo metu DNR replikacijos metu. Taškinės mutacijos gali paveikti galimą baltymą, pakeisdamos aminorūgštį polipeptido grandinėje.

Mutacijos yra nuolatiniai organizmo DNR pokyčiai, ląstelės informacijos archyvo modifikacija. Mutacijos yra svarbios evoliucijai, nes jos yra vienintelis žinomas mechanizmas, kuris iš tikrųjų sukuria naujus alelius. Nauji aleliai gali sukurti skirtingus baltymus ir atitinkamai skirtingą ląstelių funkcionalumą ir būti biologinės įvairovės šaltiniu. Mutacijos gali paveikti organizmą fitnesas, organizmo gebėjimas išgyventi ir daugintis, ar ne. Mutacijos, didinančios kūno rengybą, vadinamos naudingas, nors sakoma, kad tie, kurie mažina kūno rengybą kenksmingas. Sakoma, kad mutacijos, kurios neturi įtakos organizmo tinkamumui tyli mutacijos. Dauguma mutacijų yra neutralios arba šiek tiek kenksmingos. Mutacijas galima suskirstyti į dvi kategorijas. Taškinės mutacijos yra kai pasikeičia vienas nukleotidas ir chromosomų lygio mutacijos atsiranda pridedant, ištrinant ar modifikuojant chromosomą.

6 pav. Genotipai lemia fenotipus. Vieno dezoksiribonukleotido pakeitimas gali pakeisti aminorūgščių seką, o tai gali turėti įtakos organizmo fenotipui.

Taškinės mutacijos atsiranda, kai DNR korektūros mechanizmu (DNR polimeraze) nepavyksta ištaisyti nesuderintos bazės poros prieš užbaigiant DNR replikaciją - procesą, kurio metu DNR nukopijuoja save. Dėl to pasikeičia viena bazė vienoje iš naujai susintetintų DNR grandinių (5 pav.). Taškinių mutacijų pasekmės yra dvi. Taškinės mutacijos, dėl kurių pasikeičia aminorūgščių seka, yra žinomos kaip pakaitinės mutacijos arba missense mutacijos (6 pav.). Aminorūgšties pasikeitimas gali (ir dažnai keičia) jo koduojamo baltymo funkcionalumą, o tai gali pakeisti organizmų tinkamumą: teigiamai, neigiamai arba visai ne. Kadangi, tylios mutacijos yra taškiniai pokyčiai, kurie nekeičia aminorūgščių sekos, nes DNR perrašo mRNR, koduojančią tą pačią aminorūgštį kaip ir pradinė DNR grandinė. Pavyzdžiui, jei pasikeitė DNR šablono grandinė iš TAA (perrašyta į kodoną AUU) į TAT (perrašyta kaip AUA), po vertimo gauta aminorūgštis būtų abiejų. Tylios dažniausiai pasitaiko, kai pasikeičia trečiasis kodono nukleotidas, išryškinant konservatyvus kodo savybė.

Pelės rūšyje (6 pav.) Praeityje taškinė mutacija įvyko vienoje bazinėje poroje, keičiant galutinį baltymo produktą, dėl kurio atsirado skirtingas kailio spalvos fenotipas, nesąmonė mutacija. Kai tamsios pelės baltymas tam tikroje vietoje turi arginino aminorūgšties, balta pelė turi cisteiną. Šio vienintelio DNR molekulės pasikeitimo pakanka, kad pasikeistų pelės fenotipas, ir tai paskatino tos pačios rūšies atstovus gyventi skirtingose ​​aplinkose - tai pirmas žingsnis norint tapti skirtingomis rūšimis.

7 pav. Chromosomų lygio mutacijos.

Chromosomų lygio mutacijos yra esminiai eukariotų DNR pokyčiai, pridedant, ištrinant ar judinant chromosomų segmentus ar net visas chromosomas. Beveik visos šios mutacijos atsiranda kaip klaida branduolio dalijimosi metu (mejozės ar mitozės metu) ir beveik visos jos neigiamai veikia organizmo tinkamumą. Inversija yra vienos chromosomos struktūros pakeitimas, kai chromosomos segmentas atsiskiria, apverčiamas ir vėl prijungiamas prie tų pačių chromosomų. Visi apversto skyriaus genai nebėra šablonas originaliems baltymams, kuriems jie buvo perrašyti. Taip yra dėl to, kad nukleotidų seka yra visiškai priešinga pradinei DNR, o transkripcija vyksta tik viena kryptimi. Translokacija atsiranda, kai vienos chromosomos segmentas pašalinamas ir vėl prijungiamas prie kitos chromosomos. Potencialiai perkelti genai gali tinkamai transkribuoti tol, kol neįvyko inversija.

Ląstelių ciklo metu chromosomos dauginasi ir mitozės metu yra atskiriamos į skirtingus branduolius. Po mitozės pasikartojantys branduoliai yra atskirti į dvi ląsteles. Šio proceso metu kartais pasitaiko klaidų. Kartais pasikartojančios chromosomos niekada neatsiskiria, o ląstelėje lieka pasikartojanti chromosomų kopija. Tai žinoma kaip poliploidija, ir labai retai pasitaiko gyvūnams. Tačiau jis yra gana dažnas augaluose ir gali sudaryti naujos rūšies kilmę, nes poliploidiniai augalai yra dauginami reprodukciniu būdu iš diploidinių augalų. Paprastai mejozės metu kiekvienas replikuotų chromosomų rinkinys yra padalintas į pusę, galiausiai gaminant lytines ląsteles. Kartais viena iš replikuotų chromosomų mejozės metu tinkamai neatsiskiria. Apvaisinus, zigotos (ir galimo organizmo) ląstelėse yra papildoma chromosoma. Žmonėms Dauno sindromą sukelia papildoma 21 chromosomos kopija. Dvi 21 -osios chromosomos buvo iš vieno iš tėvų, o viena - iš kito. Dauguma žmonių turi dvi kiekvienos chromosomos kopijas, vieną iš savo motinos ir vieną iš savo tėvo, žinomą kaip homologinės chromosomos. Homologinės chromosomos yra panašaus dydžio ir turi tą pačią genų seką, tačiau gali skirtis pagal jų nešamus alelius. Žmonės turi 23 poras homologinių chromosomų, 23 iš motinos ir 23 iš tėvo, iš viso 46 chromosomas.

Transkripcija

8 pav. Transkripcija sukuria transkriptą arba mRNR pagal papildomą DNR šablono grandinės bazės porą.

Transkripcijos metu DNR segmentas (žinomas kaip genas) sintezuoja mRNR. RNR yra polimerai, sudaryti iš grandinės ribonukleotidai. Ribonukleotiduose yra cukraus ribozė kadangi dezoksiribonukleotidai (DNR) sudėtyje yra cukraus dezoksiribozė. Nors DNR yra dvigubos grandinės, o RNR yra viengrandė, RNR yra azoto bazė uracilis (U) kur DNR būtų timinas (T). Konkrečiam genui tik viena iš DNR grandinių šablono juosta, aktyviai sintezuoja mRNR grandinę, žinomą kaip a stenogramą. Kita DNR grandinė, kodavimo kryptis, nedalyvauja transkripcijoje. Tačiau koduojanti DNR grandinė yra labiau panaši į mRNR, nes tiek koduojanti grandinė, tiek nuorašas papildo šablono grandinę. Tačiau tai tiksliai neatitinka. Transkripto ribonukleotidai turi cukraus ribozę, o kur koduojančioje grandinėje būtų azoto bazė - timinas, transkripte yra uracilo.

Transkripcijos metu ribonukleotidai jungiasi prie šablono grandinės, remiantis papildomu bazių poravimu per vandenilio ryšius. Tada ribonukleotidai jungiasi kartu su fosfodiesterine jungtimi, kaip ir DNR.

Transkripcijos inicijavimas

Prokariotuose transkripcija pradedama prijungus baltymą, žinomą kaip sigma. Sigma prisitvirtina prie vienos DNR grandinės (šablono grandinės) labai konkrečioje vietoje. Bakterijose egzistuoja kelios sigmos ir kiekviena iš jų inicijuoja tam tikros DNR (arba geno) sekos transkripciją. Kai šis sigmos baltymas prisijungia prie DNR molekulės, jis padeda nukreipti RNR polimerazę žemyn šablono grandine. Sigma baltymas atpažįsta ir jungiasi prie to, kas laikoma promotoriaus seka. Promotoriaus seka yra specifinė bazinių porų grupė. Kai sigma prisijungia prie DNR, prasideda transkripcija. Yra keletas skirtingų sigmų. Kiekvienas iš jų yra unikalus ir inicijuoja konkretaus geno arba kai kuriais atvejais kelių skirtingų genų sintezę. Nors yra keletas sigmų, kiekviena skirtingiems genų kompleksams, RNR polimerazė yra ta pati molekulė, jungianti visas skirtingas sigmas. RNR polimerazė prideda ribonukleotidus prie šablono grandinės, remdamasi papildomu bazės poravimu, sukurdama mRNR.

9 pav. Transkripcijos žingsniai prokariotuose.

Sigmos baltymas pirmiausia atveria dvigubą DNR spiralę DNR grandinės promotoriaus skyriuje. Tada DNR šablono grandinė perveriama per RNR polimerazę. Įeinantys RNR nukleotidai patenka per sigmos baltymo kanalą ir susiejami su papildomomis DNR šablono grandinės bazėmis. Šiuo metu RNR polimerazė yra funkcionali ir pradeda veikti. Ir kai tai atsitiks, sigma atsijungia nuo DNR grandinės. Tai apibrėžia transkripcijos pailgėjimo fazės pradžią.

Prijungus reikiamą sigmą, RNR polimerazė prisijungia prie sigmos baltymo. Po sėkmingo prijungimo sigma nukreipia DNR į vietą RNR polimerazės viduje. Kadangi DNR yra sriegiama per RNR polimerazę, vandenilio jungtys tarp DNR molekulės yra padalijamos užtrauktuku. Kai DNR įterpiama į RNR polimerazę, ribonukleotidai patenka į įėjimo portalą į RNR polimerazę ir sutampa su D-nukleotidais, remiantis papildomu bazių poravimu. Panašiai kaip ir DNR bazės poravimas, citozino turintys dezoksiribonukleotidai (D-citozinas) suporuojami su guaninu, kuriame yra ribonukleotidų (R-guaninas), D-guanino poros su R-citozinu ir D-timino poros su R-adeninu. Skirtingai nuo DNR bazės poros, D-adeninas susieja su R-uracilu. Per kitą RNR polimerazės portalą atsiranda besivystanti mRNR. Kai RNR polimerazė sintezuoja kelis ribonukleotidus, sigmos baltymas pašalinamas. Pašalinus sigmą, ją galima pakartotinai panaudoti transkripcijai inicijuoti.

Transkripcijos pailgėjimas

Transkripcijos pailgėjimas yra gana tiesus. RNR polimerazė užtraukiama išilgai atviros DNR molekulės, atitinkanti papildomas ribonukleotidų bazių poras nuo atviros DNR šablono grandinės (A-U, T-A, C-G ir G-C). Pašalinus sigmą, RNR polimerazė toliau išskleidžia DNR šabloną ir koduojančias sruogas, o ribonukleotidai yra surišami per fosfodiesterines jungtis, remiantis papildomu poravimu, nustatytu pagal DNR šabloninę grandinę. Įeinanti DNR patenka į įsiurbimo portalą, o sruogos yra atskirtos vidiniu užtrauktuku. Kai DNR praeina užtrauktuką, vandenilio ryšiai vėl susilieja tarp koduojančios ir šablono grandinės, o DNR dviguba spiralė išeina per išėjimo portalą. Ribonukleotidai patenka per kitą įsiurbimo portalą ir yra sujungiami papildomai susiejant bazę su DNR šablono grandine. Ribonukleotidai yra prijungti vienas prie kito per fosfodiesterines jungtis, sudarydami atsirandančius. Ribonukleotidai nuolat pridedami prie besivystančios RNR grandinės 3 ’galo. RNR grandinės 5 ’galas išeina per kitą RNR polimerazės išėjimo portalą.

Transkripcijos nutraukimas

Bakterijose, kai RNR polimerazė perrašo specifinę ribonukleotidų seką iš DNR šablono grandinės, transkripcija baigiasi (arba baigiasi). Kai ši seka sintezuojama, RNR dalis atsilenkia į save ir sudaro trumpą dvigubą spiralę, pagrįstą papildomu bazės poravimu. Tai sudaro a RNR plaukų segtukas. Šis plaukų segtukas verčia RNR atskirti nuo DNR, o RNR polimerazė atsiskiria ir atidaromos DNR pakartotinės jungtys, pagrįstos papildomu bazės poravimu

10 paveikslas. Transkripcijos žingsniai eukariotuose ir RNR sujungimas.

Transkripcija eukariotuose

Iš esmės transkripcija eukariotuose yra panaši į transkripciją prokariotuose su keliomis išimtimis. Bakterijose RNR polimerazė gali sintezuoti bet kurią RNR molekulę. Eukariotuose yra trys skirtingos RNR polimerazės (I, II ir III). RNR polimerazė I pirmiausia yra atsakinga už ribosomų RNR (rRNR), molekulės, sudarančios ribosomas, sintezę. Dauguma eukariotų RNR polimerazės yra RNR polimerazė II. RNR polimerazė II yra atsakinga už mRNR sintezę, todėl ji yra vienintelė RNR polimerazė, galinti perrašyti baltymus koduojančius genus. RNR polimerazė III yra atsakinga už perdavimo RNR (tRNR) sintezę. Vertimo metu tRNR skaito pranešimus iš mRNR ir susieja specifinę aminorūgščių seką, generuojančią baltymus.

Kai bakterijų transkripciją inicijuoja sigmos baltymas, eukariotuose esančioms RNR polimerazėms reikia baltymų grupės, žinomos kaip baziniai transkripcijos faktoriai. Kaip ir sigma prokariotuose, kai baziniai transkripcijos faktoriai prisijungia prie DNR, prisitvirtina atitinkama RNR polimerazė ir prasideda transkripcija. Pailgėjimo procesas yra beveik identiškas prokariotuose ir eukariotuose. Tačiau prokariotų ir eukariotų transkripcijos nutraukimas skiriasi. Eukariotuose trumpa DNR seka signalizuoja apie fermento prisijungimą pasroviui nuo aktyvios transkripcijos. Šis fermentas supjausto atsirandančią RNR, palikdamas RNR polimerazę.

Eukariotuose išankstinę RNR sudaro mRNR regionai, koduojantys aminorūgštis (žinomi kaip egzonai), ir mRNR regionai, kurie nekoduoja aminorūgščių. Kad mRNR galėtų funkcionuoti, intronai turi būti pašalinti atliekant procesą, žinomą kaip RNR sujungimas arba modifikavimas po transkripcijos.

MRNR modifikavimas po transkripcijos eukariotuose

Bakterijose transkripcija iš DNR į mRNR yra tiesioginis kelias. Tačiau eukariotuose, kai mRNR susintetina RNR polimerazė II, mRNR toliau modifikuojama (11 pav.). Produktas po transkripcijos yra žinomas kaip pirminis nuorašas (arba prieš mRNR). Prieš mRNR išvykstant už branduolio ribų, mRNR sutrumpinama iškirpiant tam tikras mRNR dalis ir vėl sujungiant likusias dalis. Šis procesas yra žinomas kaip RNR sujungimas, o gauta modifikuota mRNR yra žinoma kaip subrendusi mRNR. MRNR segmentai, atsikartojantys kartu, yra žinomi kaip egzonai (nes jie išeina iš branduolio), o mRNR segmentai, pašalinti iš išankstinės mRNR, yra žinomi kaip intronai. Egzonai (kurie kartu sudaro subrendusią mRNR) palieka branduolį per branduolinę porą ir keliauja į ribozomą citozolyje ir pradeda vertimo procesą.

RNR sujungimą apdoroja hibridiniai baltymų ir RNR kompleksai, žinomi kaip maži branduoliniai ribonukleoproteinai (arba snRNP). RNR susiliejimas prasideda, kai pirminis snRNP prisijungia prie guanino R-nukleotido (G), esančio greta uracilo R-nukleotido (U) 5-iosios iRNR gale. Tai žymi egzono ir introno ribą. Kitas antrinis snRNP nuskaito nuo 5 iki 3 colių žemyn mRNR ir kai jis liečiasi su adeninu (A), ir tuo metu prisitvirtina. Šis taškas reiškia introno ir egzono ribą. Prijungę pirminį ir antrinį snRNP, kiti snRNPS prisijungia prie jų komplekse, žinomame kaip spliceosoma. Bendrai spliceosoma nutraukia pirminio snRNP G-U ryšį ir ryšį tarp antrinio snRNP adenino (A) ir gretimo R-nukleotido. Kadangi U ir A yra viena kitą papildančios bazės, spliceosomos jas glaudžiai liečia viena su kita, sukurdamos introno kilpą. Introno kilpos nukleotidai yra išardomi į jų monomerus, ribonukleotidus, ir yra perdirbami būsimiems transkripcijos įvykiams. Egzonai sujungiami atgal, sukuriant subrendusią mRNR.

Vertimas prokariotuose

11 paveikslas. Transkripcijos ir vertimo kontrastas prokariotuose ir eukariotuose.

Transkripcija yra mRNR kūrimo iš DNR vertimo procesas, kai mRNR genetinė informacija paverčiama baltymais. Kadangi prokariotinė DNR nėra apribota branduoliu, transkripcija prokariotuose (ty bakterijose) įvyksta dar nesibaigus transkripcijai. Vertimas ir transkripcija vyksta vienu metu. Ribosomos yra greta transkribuojančios DNR, todėl ribosomos gali pradėti vertimą prieš nutraukiant transkripciją. Tai leidžia proteinų transliaciją efektyviau atlikti prokariotuose nei eukariotuose.

Vertimas eukariotuose

Eukariotuose mRNR transkripcija ir modifikavimas vyksta tik branduolyje. Po mRNR apdorojimo subrendusi mRNR iš branduolio keliauja per branduolinę porą. Viduje konors citozolis, ląstelės kūną už branduolio ribų, subrendusi mRNR prisijungia prie ribosomos ir eina per transliaciją, galiausiai gamindama baltymą. Dauguma ribosomų yra pritvirtintos prie šiurkštaus endoplazminio tinklo. Tačiau pačiame citozolyje taip pat yra keletas ribosomų.

Šis transkripcijos ir vertimo atskyrimas leidžia geriau kontroliuoti genų reguliavimą, ypač pašalinant intronus iš išankstinės mRNR. Manoma, kad intronų pašalinimas yra gynyba nuo senovės retrovirusinių genų ekspresijos, pagrindinės ŽIV tyrimų srities. Taip pat manoma, kad eukariotinė DNR yra mažiau jautri mutacijoms nei prokariotai dėl branduolio apvalkalo tarp DNR ir citozolio fizinio barjero.

Be mRNR, dar viena svarbi RNR molekulė yra perdavimo RNR, žinoma kaip tRNR, tRNR yra molekulė, jungianti genetinį kodą su konkrečiu baltymu. Kiekviena perkėlimo molekulė yra prijungta prie tam tikros aminorūgšties. Ir kiekviena amino rūgštis turi tris bazines poras, pritvirtintas prie priešingo jos galo. Ribosomoje trys bazinės tRNR poros susijungia su trijų bazinių mRNR porų komplementu. Taigi trys nemokamos perduodančios RNR bazinės poros yra žinomos kaip antikodonas, o pasiuntinės RNR tripletinis kodas yra žinomas kaip kodonas. Kiekvienas tRNR antikodonas jungiasi su specifine aminorūgštimi prie jo sujungiamas papildomas mRNR kodonas ribosomoje. Tada aminorūgštys yra sujungtos peptidiniais ryšiais į augančią peptidų grandinę.

12 paveikslas. Vertimo žingsniai.

Ribosomų kompleksas sudarytas iš kitos RNR (ribosomų RNR) ir baltymų. Jie sudaro dvi struktūras. Mažas subvienetas laiko mRNR vertimo metu, o didelis subvienetas yra vieta, kur susidaro peptidiniai ryšiai. Ir didelis subvienetas turi tris skirtingas kameras: A, P ir E. Apskritai, ribosomos funkcija yra baltymų sintezė. Pirma, aminorūgštis, prijungta prie tRNR, patenka į ribosomą A vietoje. Kai į A vietą patenka kita tRNR molekulė, kita tRNR molekulė juda per tris bazines poras ir tarp dviejų aminorūgščių susidaro peptidinis ryšys. Kai į ribosomų kompleksą patenka kita tRNR molekulė, kitos dvi tRNR perkelia 3 bazes, o seniausia tRNR išeina iš ribosomos E vietoje. Tiesiog prisimink APE.

Vertimo inicijavimas

Pažvelkime atidžiau į proceso vertimą (12 pav.). Prieš pat starto kodoną, kurį atpažįsta ribosoma, mRNR turi specialią sekciją, vadinamą ribosomų surišimo vieta. Vertimas prasideda nuo mRNR pradžios kodono. Prie pradžios kodono tRNR prijungta aminorūgštis, vadinama f-Met. Kai f-Met tRNR prisijungia prie mažo ribosomos subvieneto, didelis ribosomų subvienetas prisijungia prie mažo vieneto ir vertimas yra paruoštas pradėti.

Vertimas prasideda, kai mRNR prisijungia prie mažas subvienetas ribosomos. Ribosomas sudaro baltymai ir kitos rūšies RNR, ribosominė RNR (arba rRNR). Vertimo inicijavimas prasideda, kai rRNR prisijungia prie specifinės mRNR sekos, žinomos kaip ribosomų surišimo vieta. Šis ryšys grindžiamas papildomu gretimų rRNR ir ir mRNR ribonukleotidų baziniu poravimu, kurį į vietą nukreipia specialūs baltymai, žinomi kaip pradžios veiksniai. Vienas iš iniciacijos veiksnių taip pat yra prijungimo stotelė, skirta pirmajai tRNR prisijungti prie pradėti kodoną mRNR, kuri yra AUG visų baltymų sintezei. tRNR turi papildomą tripletinį kodą, kuris jungiasi prie mRNR kodono, žinomo kaip antikodonas (12 pav.). Pradinės tRNR antikodonas yra UAC. Prie pradinės tRNR prijungta aminorūgštis metioninas (met). Kai ši tRNR yra prijungta prie mažo subvieneto, prie jo prisitvirtina didelis ribosomos subvienetas ir prasideda vertimo pailgėjimas.

Vertimo pailgėjimas

Kita tRNR patenka į A vietą dėl papildomo mRNR kodono ir tRNR antikodono bazinio suporavimo. Kai kodono ir antikodono poravimas yra sėkmingas, nauja tRNR A vietoje yra išdėstyta taip, kad jo nešama aminorūgštis yra greta aminorūgšties, esančios P ​​vietoje. Šis artumas skatina a peptidinis ryšys kad susidarytų tarp dviejų gretimų aminorūgščių - polipeptidinės grandinės pradžia.

prisijungia prie savo papildomo kodono ribosomos didelio subvieneto A vietoje.

Antra, P vietoje susidaro peptidiniai ryšiai. Tada visas ribosomų kompleksas juda žemyn trimis bazinėmis poromis. TRNR A vietoje juda į P vietą, o P vietos tRNR - į E vietą, o tRNR E vietoje palieka ribosomų kompleksą. Šis procesas vadinamas translokacija.

Vertimo nutraukimas

Vertimas baigiamas vienu iš trijų stop kodonų. Kai ribosoma susiduria su vienu iš šių stop kodonų, jis sukelia specifinį baltymą, žinomą kaip išsiskyrimo faktorius, į ribosomą ir sukelia polipeptido grandinės išsiskyrimą. Taip pat šiuo metu didelė ribosoma atsiskiria nuo mažo subvieneto.


Fonas

Žemesnė nei 50 ° C temperatūra yra įprasta įvairiose Žemės buveinėse, o dauguma organizmų yra mezofilai, kurių optimali augimo temperatūra (OGT) yra 24–40 ° C. Gyvenimas aukštesnėje nei 55–60 ° C temperatūroje gali būti siejamas su žemu pH, dideliu druskingumu ar aukšto slėgio aplinka, įskaitant Archaea ir bakterijų narius. Įrodymų apie eukariotinį gyvenimą aukštesnėje nei 60 ° C temperatūroje yra mažai [1]. Prokariotų duomenys sugrupavo vidutinio sunkumo termofilus, kurių OGT yra nuo 50 ° C iki 70 ° C, ir hipertermofilus, kurių OGT viršija 80 ° C. Hipertermofiliniai Archaea ir bakterijų nariai, kurie gali augti 80–105 ° C temperatūroje, negali daugintis žemesnėje nei jų OGT temperatūroje [2].

Nėra daug užuominų, kaip gyvenimas gali klestėti ekstremaliose aplinkose. Apskritai hipertermofilų baltymų biochemija yra labai panaši į mezofilų. Kai lyginamos baltymų sekos ir trimatės struktūros, tarp molekulių nėra reikšmingų skirtumų: homologinių baltymų sekos iš hipertermofilų ir mezofilų yra 40–80% panašios, jų trimatės struktūros yra superpozicinės ir turi vienodus katalizinius mechanizmus [3 ]. Nepaisant to, dauguma hipertermofilų fermentų rodo optimalų katalizinį aktyvumą virš 100 ° C. Atrodo, kad stabilumas aukštoje temperatūroje yra labai subtilios sinergetinės ir bendradarbiaujančios vidinės ir tarpmolekulinės sąveikos arba išorinių apsaugos priemonių rezultatas [4,5]. Kai kurios išvados, svarbios paaiškinant baltymų termostabilumą, buvo: i) vandenilio jungčių skaičiaus padidėjimas ir išplėtimas tarpvienetiniuose jonų porų tinkluose [6,7] ii) įkrautų aminorūgščių skaičiaus padidėjimas [8,9] iii ) sumažėjo paviršinių kilpų ilgis ir padidėjo baltymų kompaktiškumas [10,11]. Kita vertus, norint visiškai funkcionuoti ir stabiliai sulankstyti hipertermofilų būseną, gali reikėti pasiekti specifinius chaperonus [3], nes chaperonino sistemos, įtrauktos į molekulinę chaperonų šeimą [12].

Šiame darbe buvo lyginami hipertermofilų (HT), vidutinio termofilų (T) ir mezofilų (M) proteomų duomenys, ieškant savybių, kurios galėtų būti susijusios su šiluminiu prisitaikymu, leidžiant atskirti aukštos ir žemos temperatūros organizmus ir baltymus. Iki šiol buvo naudojami du parametrai: a) aminorūgščių sudėtis ir aminorūgščių jungtys kiekviename proteome, b) kodono naudojimas visame genome. Tyrimas buvo papildytas naudojant tuos pačius parametrus analizuojant dviejų tipų baltymus: chaperoninus ir DNR ligas. Šie baltymai buvo pasirinkti analizei, atsižvelgiant į jų terminį stabilumą ir jų buvimą visuose organizmuose. Chaperonins are potentially thermostable in all OGT groups and amongst Hsps they are unique in being present in all three domains of life [13]. On the other hand, DNA ligases are not necessarily thermostable in M but they are in HT and T. The results showed that high (E+K)/(Q+H) values were a characteristic of hyperthermophilic organisms and could be related to protein thermostability. Moreover, AGR codon bias for arginine was a signature for thermophiles and hyperthermophiles.


Relationship of bases in a gene to amino acids - Biology

This page looks at how the base sequences in DNA and RNA are used to code for particular amino acids when it comes to building protein chains. It is designed for 16 - 18 year old chemistry students.

Pastaba: If you have come straight to this page from a search engine, you should be aware that this is the fourth page in a sequence of pages about DNA and RNA. Unless you just want a quick reference to get the coding for a particular amino acid, it would pay you to start from the beginning with the structure of DNA.

You can think of the sequences of bases in the coding strand of DNA or in messenger RNA as coded instructions for building protein chains out of amino acids. There are 20 amino acids used in making proteins, but only four different bases to be used to code for them.

Obviously one base can't code for one amino acid. That would leave 16 amino acids with no codes.

If you took two bases to code for each amino acid, that would still only give you 16 possible codes (TT, TC, TA, TG, CT, CC, CA and so on) - still not enough.

However, if you took three bases per amino acid, that gives you 64 codes (TTT, TTC, TTA, TTG, TCT, TCC and so on). That's enough to code for everything with lots to spare. You will find a full table of these below.

A three base sequence in DNA or RNA is known as a codon.

The codes in the coding strand of DNA and in messenger RNA aren't, of course, identical, because in RNA the base uracil (U) is used instead of thymine (T).

The table shows how the various combinations of three bases in the coding strand of DNA are used to code for individual amino acids - shown by their three letter abbreviation.

The table is arranged in such a way that it is easy to find any particular combination you want. It is fairly obvious how it works and, in any case, it doesn't take very long just to scan through the table to find what you want.

The colours are to stress the fact that most of the amino acids have more than one code. Look, for example, at leucine in the first column. There are six different codons all of which will eventually produce a leucine (Leu) in the protein chain. There are also six for serine (Ser).

In fact there are only two amino acids which have only one sequence of bases to code for them - methionine (Met) and tryptophan (Trp).

You have probably noticed that three codons don't have an amino acid written beside them, but say "stop" instead. For obvious reasons these are known as stop kodonai. We'll leave talking about those until we have looked at the way the code works in messenger RNA.

The code in messenger RNA

You will remember that when DNA is transcribed into messenger RNA, the sequence of bases remains exactly the same, except that each thymine (T) is replaced by uracil (U). That gives you the table:

In many ways, this is the more useful table. Messenger RNA is directly involved in the production of the protein chains (see the next page in this sequence). The DNA coding chain is one stage removed from this because it must first be transcribed into a messenger RNA chain.

Start and stop codons

The stop codons in the RNA table (UAA, UAG and UGA) serve as a signal that the end of the chain has been reached during protein synthesis - and we will come back to that on the next page.

Taip pat yra a pradėti kodoną - but you won't find it called that in the table!

The codon that marks the start of a protein chain is AUG. If you check the table, that's the amino acid, methionine (Met). That ought to mean that every protein chain must start with methionine. That's not quite true because in some cases the methionine can get chopped off the chain after synthesis is complete.

Questions to test your understanding

If this is the first set of questions you have done, please read the introductory page before you start. You will need to use the BACK BUTTON on your browser to come back here afterwards.


What is the relationship between the nucleotides, nucleic acids, and DNA?

Nucleotides are basically the monomer or building block of DNA. So you can call DNA a large polymer of nucleotides.
Each nucleotide is made of a Phosphate group (PO4), a sugar called Deoxyribose (which is why DNA is called Deoxyribonucleic Acid) and any one of the four Nitrogen bases Adenine (A), (Guanine), Thymine(T) and Cytosine (C).

For example, any one of the Nitrogen bases, say Adenine (A), a molecule of Deoxyribose sugar and a Phosphate will make a nucleotide and many more nucleotides will make a DNA.

Now, how these nucleotides attach to build a DNA? The sugar molecule of one nucleotide will attach to the phosphate group of another nucleotide by covalent bond. This is how they form long strands of DNA. Rest we know two strands fold and form the double helix configuration that looks like a staircase.

Here are some pictures for better understanding :
Check out the phosphate-sugar bond in the edges and two Nitrogen bases from each nucleotide in the middle, making it look like stairs.


How Sequence of DNA Bases Determine Amino Acids??

Tell us what you know, and what you don't understand.


This was posted from The Student Room's iPhone/iPad App

(Originalus autorius xT4Z1N4TRx)
Hi, can anyone help me on this 4 mark question??

Explain how the sequence of bases in DNA determines the order of amino acids in a polypeptide chain. (4)

(Originalus autorius ash92:))
What are your thoughts so far?

Tell us what you know, and what you don't understand.


This was posted from The Student Room's iPhone/iPad App

Well all I know is, is that a gene is a section of DNA that codes to make a protein, thats it

3 DNA nucleotides make up a triplet (The Codon) which is part of the MRNA which binds to the ribosome in which the TRNA brings the amino acids in the correct order, the anti codon of the TRNA is complementary to the Codon of the MRNA and thus protein synthesis occurs, ATT may code for a protein GUA may code for another protein. These two proteins join together via peptide bonds and this process carries on until a codon (triplet base) with the instructions STOP come e.g. AUC might be the stop, thus ending the polypeptide chain.

The triplet base pairs i used were all made up btw just to explain, hope it helps.

The MRNA single strand is complementary to the dna strand of which it binds to, thus the MRNA strand is a copy of the DNA coding strand

(Originalus autorius xT4Z1N4TRx)
Well all I know is, is that a gene is a section of DNA that codes to make a protein, thats it


but how does the sequence actually determine it??

What materials has your teacher given you so far? If you have a textbook, look up DNA transcription and DNA translation, or look up protein synthesis in general.

If you have not been given any material (sheets or a textbook) then you should take this up with your teacher. I am happy to iron out any problems or explain parts of the process, but ultimately you should learn either from your teacher, or by their instructions.

If you have been told to research this or find out, then I'd recommend simply googling protein synthesis and/or DNA transcription and translation. The BBC bitesize section (http://www.bbc.co.uk/bitesize/higher. na/revision/1/) is a pretty good summary, but I'm not sure if this is too detailed or too vague for your course.

(Originalus autorius xT4Z1N4TRx)
Well all I know is, is that a gene is a section of DNA that codes to make a protein, thats it


but how does the sequence actually determine it??

Gerai. Well when a protein is made using DNA as a manual, each amino acid of the protein is made according to the codon (triplet of either A, T, C, or G bases).

The order of amino acids is thus dependant on the order of DNA bases, as the ribosome which caused the amino acids to be recruited did so depending on which triplet was next. It does this continuously from one end to the other (in a segment of genetic material that encodes a protein), so DNA sequence is the only thing determining the amino acid sequence order.

Hope this helped

EDIT: the above is a simplification. In reality, DNA is copied to mRNA - which is what actually travels from the nucleus to the ribosomes.
mRNA may undergo small alterations, but is based on the DNA.

(Originalus autorius CosmicVengeance)
3 DNA nucleotides make up a triplet (The Codon) which is part of the MRNA which binds to the ribosome in which the TRNA brings the amino acids in the correct order, the anti codon of the TRNA is complementary to the Codon of the MRNA and thus protein synthesis occurs, ATT may code for a protein GUA may code for another protein. These two proteins join together via peptide bonds and this process carries on until a codon (triplet base) with the instructions STOP come e.g. AUC might be the stop, thus ending the polypeptide chain.

The triplet base pairs i used were all made up btw just to explain, hope it helps.

The MRNA single strand is complementary to the dna strand of which it binds to, thus the MRNA strand is a copy of the DNA coding strand

This both muddled and wrong. Firstly you are mixing up DNA and RNA - thymine (your "T") is only present in DNA Uracil (U) replaces the T in RNA. Secondly the triplets don't code for proteins - they code for amino acids - which are then linked together to form proteins.

Basically, each amino acid is coded by a triplet of bases together - for example TTT (to take a nice simple example) codes for the amino acid phenylalanine GTC valine.

So the sequence AGTGCCCTGAGGAATTAG codes for the pentapeptide Serine-Alanine-Leucine-Argenine-Asparagine

Now if you are observant you might notice that there are not 15 bases present but 18. The last one TAG means "STOP" ie stop reading the sequence. "START" is interesting. The triplet ATG plays a dual-role: it means "START" but also it codes for methionine.


Genetic Code and Amino Acid Translation

Table 1 shows the genetic code of the messenger ribonucleic acid (mRNA), i.e. it shows all 64 possible combinations of codons composed of three nucleotide bases (tri-nucleotide units) that specify amino acids during protein assembling.

Each codon of the deoxyribonucleic acid (DNA) codes for or specifies a single amino acid and each nucleotide unit consists of a phosphate, deoxyribose sugar and one of the 4 nitrogenous nucleotide bases, adenine (A), guanine (G), cytosine (C) and thymine (T). The bases are paired and joined together by hydrogen bonds in the double helix of the DNA. mRNA corresponds to DNA (i.e. the sequence of nucleotides is the same in both chains) except that in RNA, thymine (T) is replaced by uracil (U), and the deoxyribose is substituted by ribose.

The process of translation of genetic information into the assembling of a protein requires first mRNA, which is read 5' to 3' (exactly as DNA), and then transfer ribonucleic acid (tRNA), which is read 3' to 5'. tRNA is the taxi that translates the information on the ribosome into an amino acid chain or polypeptide.

For mRNA there are 4 3 = 64 different nucleotide combinations possible with a triplet codon of three nucleotides. All 64 possible combinations are shown in Table 1. However, not all 64 codons of the genetic code specify a single amino acid during translation. The reason is that in humans only 20 amino acids (except selenocysteine) are involved in translation. Therefore, one amino acid can be encoded by more than one mRNA codon-triplet. Arginine and leucine are encoded by 6 triplets, isoleucine by 3, methionine and tryptophan by 1, and all other amino acids by 4 or 2 codons. The redundant codons are typically different at the 3rd base. Table 2 shows the inverse codon assignment, i.e. which codon specifies which of the 20 standard amino acids involved in translation.

Table 1. Genetic code: mRNA codon -> amino acid

1st
Bazė
2nd
Bazė
3rd
Bazė
U C A G
U Fenilalaninas Serine Tyrosine Cysteine U
Fenilalaninas Serine Tyrosine Cysteine C
Leucine Serine Stop Stop A
Leucine Serine Stop Tryptophan G
C Leucine Proline Histidine Arginine U
Leucine Proline Histidine Arginine C
Leucine Proline Glutamine Arginine A
Leucine Proline Glutamine Arginine G
A Isoleucine Threonine Asparagine Serine U
Isoleucine Threonine Asparagine Serine C
Isoleucine Threonine Lysine Arginine A
Methionine (Start) 1 Threonine Lysine Arginine G
G Valine Alanine Aspartate Glycine U
Valine Alanine Aspartate Glycine C
Valine Alanine Glutamatas Glycine A
Valine Alanine Glutamatas Glycine G

Table 2. Reverse codon table: amino acid -> mRNA codon

Amino acid mRNA codons Amino acid mRNA codons
Ala/A GCU, GCC, GCA, GCG Leu/L UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG
Arg/R CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG Lys/K AAA, AAG
Asn/N AAU, AAC Met/M AUG
Asp/D GAU, GAC Phe/F UUU, UUC
Cys/C UGU, UGC Pro/P CCU, CCC, CCA, CCG
Gln/Q CAA, CAG Ser/S UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC
Glu/E GAA, GAG Thr/T ACU, ACC, ACA, ACG
Gly/G GGU, GGC, GGA, GGG Trp/W UGG
His/H CAU, CAC Tyr/Y UAU, UAC
Ile/I AUU, AUC, AUA Val/V GUU, GUC, GUA, GUG
START AUG STOP UAG, UGA, UAA

The direction of reading mRNA is 5' to 3'. tRNA (reading 3' to 5') has anticodons complementary to the codons in mRNA and can be "charged" covalently with amino acids at their 3' terminal. According to Crick the binding of the base-pairs between the mRNA codon and the tRNA anticodon takes place only at the 1st and 2nd base. The binding at the 3rd base (i.e. at the 5' end of the tRNA anticodon) is weaker and can result in different pairs. For the binding between codon and anticodon to come true the bases must wobble out of their positions at the ribosome. Therefore, base-pairs are sometimes called wobble-pairs.

Table 3 shows the possible wobble-pairs at the 1st, 2nd and 3rd base. The possible pair combinations at the 1st and 2nd base are identical. At the 3rd base (i.e. at the 3' end of mRNA and 5' end of tRNA) the possible pair combinations are less unambiguous, which leads to the redundancy in mRNA. The deamination (removal of the amino group NH2) of adenosine (not to confuse with adenine) produces the nucleotide inosine (I) on tRNA, which generates non-standard wobble-pairs with U, C or A (but not with G) on mRNA. Inosine may occur at the 3rd base of tRNA.

Table 3. Base-pairs: mRNA codon -> tRNA anticodon

Table 3 is read in the following way: for the 1st and 2nd base-pairs the wobble-pairs provide uniqueness in the way that U on tRNA always emerges from A on mRNA, A on tRNA always emerges from U on mRNA, etc. For the 3rd base-pair the genetic code is redundant in the way that U on tRNA can emerge from A or G on mRNA, G on tRNA can emerge from U or C on mRNA and I on tRNA can emerge from U, C or A on mRNA. Only A and C at the 3rd place on tRNA are unambiguously assigned to U and G at the 3rd place on mRNA, respectively.

Due to this combination structure a tRNA can bind to different mRNA codons where synonymous or redundant mRNA codons differ at the 3rd base (i.e. at the 5' end of tRNA and the 3' end of mRNA). By this logic the minimum number of tRNA anticodons necessary to encode all amino acids reduces to 31 (excluding the 2 STOP codons AUU and ACU, see Table 5). This means that any tRNA anticodon can be encoded by one or more different mRNA codons (Table 4). However, there are more than 31 tRNA anticodons possible for the translation of all 64 mRNA codons. For example, serine has a fourfold degenerate site at the 3rd position (UCU, UCC, UCA, UCG), which can be translated by AGI (for UCU, UCC and UCA) and AGC on tRNA (for UCG) but also by AGG and AGU. This means, in turn, that any mRNA codon can also be translated by one or more tRNA anticodons (see Table 5).

The reason for the occurrence of different wobble-pairs encoding the same amino acid may be due to a compromise between velocity and safety in protein synthesis. The redundancy of mRNA codons exist to prevent mistakes in transcription caused by mutations or variations at the 3rd position but also at other positions. For example, the first position of the leucine codons (UCA, UCC, CCU, CCC, CCA, CCG) is a twofold degenerate site, while the second position is unambiguous (not redundant). Another example is serine with mRNA codons UCA, UCG, UCC, UCU, AGU, AGC. Of course, serine is also twofold degenerate at the first position and fourfold degenerate at the third position, but it is twofold degenerate at the second position in addition. Table 4 shows the assignment of mRNA codons to any possible tRNA anticodon in eukaryotes for the 20 standard amino acids involved in translation. It is the reverse codon assignment.

Table 4. Reverse amino acid encoding: amino acid -> tRNA anticodon -> mRNA codon

While it is not possible to predict a specific DNA codon from an amino acid, DNA codons can be decoded unambiguously into amino acids. The reason is that there are 61 different DNA (and mRNA) codons specifying only 20 amino acids. Note that there are 3 additional codons for chain termination, i.e. there are 64 DNA (and thus 64 different mRNA) codons, but only 61 of them specify amino acids.

Table 5 shows the genetic code for the translation of all 64 DNA codons, starting from DNA over mRNA and tRNA to amino acid. In the last column, the table shows the different tRNA anticodons minimally necessary to translate all DNA codons into amino acids and sums up the number in the final row. It reveals that the minimum number of tRNA anticodons to translate all DNA codons is 31 (plus 2 STOP codons). The maximum number of tRNA anticodons that can emerge in amino acid transcription is 70 (plus 3 STOP codons).

Table 5. Genetic code: DNA -> mRNA codon -> tRNA anticodon -> amino acid

Pastaba:
1 The codon AUG both codes for methionine and serves as an initiation site: the first AUG in an mRNA's coding region is where translation into protein begins.


Anontemplate strand of bacterial dna has the base sequence 5′−atgatactaaggccc−3′ determine the amino acids that will be encoded by this sequence. add the amino acids from left to right in the order the amino acids will be translated.

To decode which amino acids will be encoded by the sequence, first the strand must be translated. Remember G pairs with C and T (replaced with an U) with A.

With the translated strand once, use the amino acids decoder chart, and separate the strand in codons. For each codon follow the left column for the first letter, the top column for the second, and the right column for the third.

First of all, the DNA sequence will need to be transcribed into its respective mRNA so as to know the codons that will that will translate to each amino acid.

However, for a non-template DNA strand, the DNA sequence is the same as the mRNA sequence except that the thymine base in DNA is replaced with uracil base in the mRNA.

Hence, 5′−ATGATACTAAGGCCC−3′ will become 5'-AUGAUACUAAGGCCC-3'.

The first codon AUG represents the start codon (Methionine) and using the genetic codon table

Adding the amino acids from left to right in order of translation, it becomes fMet-Ile- Leu-Arg-Pro.


The effect of gene mutations on amino acid sequences (Edexcel A-level Biology B)

Gamtos mokslų mokytoja pagal profesiją, man taip pat buvo žinoma, kad moku matematikos ir kūno kultūros! Tačiau, kad ir kaip būtų keista, mano tikra meilė yra kurti išteklius, kuriuos kiti mokytojai galėtų panaudoti, kad maksimaliai padidintų mokinių patirtį. Nuolat galvoju apie naujus būdus, kaip įtraukti mokinį į temą ir pabandyti tai įgyvendinti kuriant pamokas.

Pasidalinti

pptx, 2.68 MB docx, 120.8 KB docx, 141.25 KB docx, 13.15 KB docx, 18.81 KB docx, 12.05 KB docx, 16.85 KB

This fully-resourced lesson describes the different effects that gene mutations can have on the amino acid sequence of a protein. The engaging and detailed PowerPoint and accompanying resources have been designed to cover points 1.4 (viii) & (ix) as detailed in the Edexcel A-level Biology B specification and includes substitutions, deletions and insertions and considers a real life example in sickle cell anaemia.

In order to understand how a change in the base sequence can affect the order of the amino acids, students must be confident in their understanding and application of protein synthesis which was covered earlier in this topic. Therefore, the start of the lesson focuses on transcription and translation and students are guided through the use of the codon table to identify amino acids. Moving forwards, a task called known as THE WALL is used to introduce to the names of three types of gene mutation whilst challenging the students to recognise three terms which are associated with the genetic code. The main focus of the lesson is substitutions and how these mutations may or may not cause a change to the amino acid sequence. The students are challenged to use their knowledge of the degenerate nature of the genetic code to explain how a silent mutation can result. Students will learn that a substitution is responsible for the new allele that causes sickle cell anaemia and they are tested on their understanding through an exam-style question. As with all of the questions, a mark scheme is included in the PowerPoint which can be displayed to allow the students to assess their understanding.
The rest of the lesson looks at base deletions and base insertions and students are introduced to the idea of a frameshift mutation. One particular task challenges the students to evaluate the statement that base deletions have a bigger impact on primary structure than base substitutions. This is a differentiated task and they have to compare the fact that the reading frame is shifted by a deletion against the change in a single base by a substitution

Gaukite šį išteklių kaip paketo dalį ir sutaupykite iki 42%

Rinkinys - tai išteklių paketas, sugrupuotas kartu, kad vienoje vietoje būtų galima dėstyti tam tikrą temą ar pamokų seriją.

Topic 1: Biological molecules (Edexcel A-level Biology B)

The biological molecules topic is incredibly important, not just because it is found at the start of the course, but also because of its detailed content which must be well understood to promote success with the other 9 Edexcel A-level Biology B topics. Many hours of intricate planning has gone into the design of all of the 18 lessons that are included in this bundle to ensure that the content is covered in detail, understanding is constantly checked and misconceptions addressed and that engagement is high. This is achieved through the wide variety of tasks in the PowerPoints and accompanying worksheets which include exam-style questions with clear answers, discussion points, differentiated tasks and quick quiz competitions. The following specification points are covered by the lessons within this bundle: * The differences between monosaccharides, disaccharides and polysaccharides * The structure of glucose and ribose * The formation of disaccharides and polysaccharides from monosaccharides * The structure of starch, glycogen and cellulose * The synthesis of a triglyceride * The differences between saturated and unsaturated lipids * The relationship between the structure of lipids and their roles * The structure and properties of phospholipids * The structure of an amino acid * The formation of polypeptides and proteins * The role of ionic, hydrogen and disulphide bonding in proteins * The levels of protein structure * The structure of collagen and haemoglobin * The structure of DNA * The semi-conservative replication of DNA * A gene is a sequence of bases on DNA that codes for an amino acid sequence * The structure of mRNA * The structure of tRNA * The process of transcription * The process of translation * Base deletions, insertions and substitutions as gene mutations * The effect of point mutations on amino acid sequences * The structure of enzymes as globular proteins * The concept of specificity and the induced-fit hypothesis * Enzymes are catalysts that reduce activation energy * Understand how temperature affects enzyme activity * Enzymes catalyse a wide range of intracellular reactions as well as extracellular ones * The importance of water for living organisms Due to the detail included in these lessons, it is estimated that it will take in excess of 2 months of allocated A-level teaching time to complete. If you would like to see the quality of the lessons then download the monosaccharides, disaccharides and polysaccharides, glucose and ribose, triglycerides, structure of DNA and transcription lessons as these have been uploaded for free.

Topic 1.4: DNA and protein synthesis (Edexcel A-level Biology B)

This bundle of 6 fully-resourced lessons have been designed to cover the content as detailed in topic 1.4 of the Edexcel A-level Biology B specification. The specification points in this DNA and protein synthesis topic which are covered by the lessons are as follows: * The structure of DNA * The semi-conservative replication of DNA * A gene is a sequence of bases on DNA that codes for an amino acid sequence * The structure of mRNA * The structure of tRNA * The process of transcription * The process of translation * Base deletions, insertions and substitutions as gene mutations * The effect of point mutations on amino acid sequences The engaging PowerPoint lessons and accompanying resources contain a wide range of activities and tasks that include exam-style questions with displayed mark schemes, quick quiz competitions, useful hints and discussion periods. If you would like to see the quality of the lessons then download the structure of DNA and transcription lessons as these have been uploaded for free.


Base pairs.jpg

The following day I'm at it again. The instructions tell me to assemble 18 phosphate molecules and 20 deoxyribose sugar molecules. I make the phosphates by attaching four red oxygen atoms to a central purple phosphorus atom using grey tubes (covalent bonds). Then I make the deoxyribose sugars by building covalently bonded pentagonal rings of four carbons and one oxygen, with attachments on the perimeter composed of hydrogen, oxygen, and carbon atoms. The "d" in deoxyribose is the "D" in DNA.

This is easy and relaxing work. It's Sunday afternoon and, while it's cold outside, I'm warmed by unobstructed sunlight flooding in through a southern window. The bedroom is quiet and peaceful and cozy. Constructing the phosphates and sugars is a repetitive exercise. My hands slide plastic stubs into tubes over and over while my mind wanders. I wonder why DNA is an acid when yesterday I built all those bases. After finishing all the molecules, I take a break to look this up. The phosphates I made are phosphoric acid without the hydrogen atom nuclei. In phosphoric acid, three of the oxygen atoms bonded to the central phosphorus atom are also bonded to single hydrogen atoms, the positive nuclei (i.e. protons) of which can be donated. Because the pyrimidine and purine bases—as I am about to see—are on the inside of DNA, and the phosphoric acids are on the outside, the phosphoric acids dominate and DNA is overall acidic.

Piles of bases.

I now have tidy piles of base pairs, phosphates, and sugars, and I'm ready to put them all together into the macromolecule DNA. I should say that the order of construction specified in the model instructions (thoughtfully designed for human hands) is not the order of construction in reality. In living organisms, the building block of DNA is the nucleotide: a phosphate attached to a sugar attached to one of the four bases. The human body makes nucleotides from scratch in the liver, or salvages them from degraded RNA (to be introduced later) and DNA.

The model stand that will support the DNA is a 23-inch-tall rod on a 15-inch-diameter wood base. The rod penetrates 10 shelves of acrylic glass spaced 2 inches apart vertically. The model instructions specify the sequence of base pairs to be placed on each shelf from bottom to top. I follow it, not wanting to make a mistake. The flat base pairs rest easily on the shelves. At one point I question why I'm worried about following the sequence the base pairs are approximately the same length and can be placed with any of the four bases on the left and any on the right. The truth is the order doesn't matter for the model, but for real DNA, as we shall see in the next model, the order is the code of life.

With the 10 base pairs in place, I begin attaching sugar molecules. A carbon atom on each sugar covalently bonds to a nitrogen atom on the end of each base. The final step is to insert and connect the phosphates between the sugars to produce the two sugar-phosphate backbones. Before I do this, all the shelves are oriented in the same direction. For the phosphates to fit between the sugars, I have to rotate the shelves. I start inserting phosphates on one side only, from the bottom up. I know that each backbone of DNA is in the shape of a helix, but I'm surprised by the amount of twisting of the shelves I have to do to fit the phosphates. I feel like I'm being overly aggressive. I carry on—trusting the instructions which have not let me down so far—and of course, it turns out just right. The finished backbone makes approximately one helical turn. I insert the phosphates on the other side to complete the second backbone, and I'm done. I spend some time comparing the model to diagrams of DNA in a textbook. Yes, it's correct!

Before I move on to the next model, let me describe my recent pattern of learning. I fell into it a couple years ago as I struggled to understand quantum mechanics, a modern marvel of science. Physicists talk about wave-particle duality. Engineers use it to design computers. Quantum mechanics is surely a bizarre and important thing, but what the heck is it?! I wanted to know.

I read popular science books. There are many good ones. And from these books, I garnered a clue. But I wanted more than a clue, so I looked for other ways to learn. I decided to focus my attention on the double-slit experiment, which embodies the main concepts of quantum mechanics. I read technical textbooks, pushing myself to continue even when I wasn't comprehending much. I watched online lectures. As a last resort, I consulted Wikipedia (don't tell my wife I tell her anybody can write anything on there).

All this passive learning helped. I turned the corner in understanding, however, when I decided to try to perform the double-slit experiment myself. I did it at home with a laser pointer. Now things were starting to make sense. I drew the interference pattern of light. I played with the math of waves. Neurons in my brain were firing. Emboldened, I contacted universities in search of a lab with the double-slit experiment apparatus. I flew across the country from my home in Portland, Oregon to Providence, Rhode Island to observe the experiment performed one photon at a time at Brown University. I reached my level-of-understanding goal by active learning.

Making a project out of it—that was the key.

To learn about general relativity, I witnessed scientists reproduce Sir Arthur Eddington's famous 1919 eclipse experiment during the solar eclipse of August 21, 2017. By finding out how light from distant stars bends as it passes the massive sun, I came to appreciate the tenets of Einstein's theory of gravity.

Now I'm on to DNA: what it is and how it works. I started with popular science books (e.g. DNR by James Watson), textbooks (e.g. Molecular Biology of the Gene by Watson, Hopkins, Roberts, Steitz, and Weiner), and a video lecture series (Understanding Genetics: DNA, Genes, and Their Real-World Applications by David Sadava). Then I began my project: model building. First I built the ball-and-stick model, as you've seen. Now I'm working on a model that shows how DNA copies itself and how proteins are made.

The Lab-Aids DNA-RNA Protein Synthesis Model Kit I purchased online is designed to be used by students in a classroom under the guidance of a teacher. As I'm unpacking the plastic pieces of the kit on the carpet in our guest bedroom, I feel like a teacher working through the model to make sure I know what I'm doing before leading the students through it. I do have the Teacher's Guide!

Step one is to build the DNA molecule, which will be much simpler than the ball-and-stick model I built before. In this model, each base, phosphate, and sugar is one piece of plastic. Each base molecule is a 25-millimetre-long soft tube. T is green, A is orange, C is blue, and G is yellow. Each phosphate molecule is a 25-millimetre-long soft white tube. Each sugar molecule is a small black pentagon with stubs.

The instructions say to make 18 nucleotides. I know what a nucleotide is from the previous model: a phosphate attached to a sugar attached to one of the four bases. I make each nucleotide by sliding a phosphate tube and a base tube onto stubs of the sugar pentagon. Five nucleotides are made with T, five with A, four with C, and four with G. I know from the previous model that T pairs with A and C pairs with G, so the number of T bases equals the number of A bases and the number of C bases equals the number of G bases (this is Chargaff's rule of base pairing).

I make two "half-ladders" of nine nucleotides each. Then I lay them side by side and connect the base pairs using small rods—representing hydrogen bonds—that slip into the base tubes. The result is an 11.5-inch-long DNA molecule in the shape of a ladder, with nine base pair rungs. It's flat. The Student's Guide doesn't say anything at this point about the shape of the DNA molecule. After consulting the Teacher's Guide, I gather that this is an opportunity to ask the students about the shape. Because the model is constructed using flexible plastic tubes, it can be twisted into the form of a double helix. I do it again and again it never gets old.


Žiūrėti video įrašą: Biological Molecules - You Are What You Eat: Crash Course Biology #3 (Sausis 2022).